Contrôle cohérent vibrationnel dans les protéines à l'aide d'impulsions femtosecondes infrarouges façonnées – PROCONTROL

Il est aujourd’hui bien établi que la fonction des protéines est intimement liée à leur dynamique structurale. Cette dynamique trouve sa source dans des changements structuraux locaux de la protéine, dont les temps caractéristiques sont ceux des vibrations des molécules. Ces échelles de temps ne sont pas accessibles par les techniques usuelles de détermination de structure que sont la RMN ou la diffraction de rayon X. Et, parce qu’elle permet d’observer la dynamique vibrationnelle ultra-rapide des molécules lors de processus chimiques ou biologiques, la spectroscopie femtoseconde à 2 dimensions s’est imposée lors de la dernière décennie comme une technique puissante d’observation de ces phénomènes. En parallèle, des méthodes de façonnage d’impulsions dans l’infrarouge moyen ont été développées, ouvrant la voie à des techniques de contrôle direct des vibrations moléculaires, offrant ainsi de nouvelles perspectives d’étude de dynamique structurale des protéines. Par ailleurs, de récents modèles théoriques, basés sur des mélanges de calculs quantiques et classiques, permettent aujourd’hui de sonder des processus dynamiques complexes, prenant en compte un environnement riche d’un grand nombre d’atomes et d’interactions multiples.

L’objectif de cette proposition de projet est de parvenir au contrôle cohérent vibrationnel d’un ligand diatomique comme le monoxyde de carbone (CO), au sein de différentes hémoprotéines. Une telle technique permettra d’investiguer la surface d’énergie potentielle de liaison de ces protéines, encore mal connue, et impliquera alors une meilleure compréhension de la dynamique vibrationnelle. Atteindre ce but n’est envisageable qu’à condition d’une collaboration conjuguant des efforts théoriques, expérimentaux, et technologiques. Afin de mener à bien ce projet, il sera en effet nécessaire de disposer d’une technologie de façonnage d’impulsion femtoseconde dans le moyen-infrarouge performante au point de rendre possibles les expériences de contrôle cohérent envisagées. Puis, de nouveaux modèles théoriques devront être élaborés, incluant d’une part la nature quantique du système, et d’autre part la dynamique moléculaire classique de molécules complexes comme les hémoprotéines. Ces méthodes seront alors confrontées aux résultats expérimentaux, obtenus en régime perturbatif à l’aide de la spectroscopie multidimensionnelle tout d’abord, puis issus d’expériences de contrôle cohérent vibrationnel en forte intensité à l’aide d’impulsions façonnées.

La molécule CO, comme ligand lié aux hémoprotéines, constituera le système expérimental à partir duquel nous élaborerons notre méthodologie. En effet, malgré leur complexité, les protéines présentent des environnements plus homogènes pour l’activité dans le moyen-infrarouge que des systèmes plus simples. De plus, les ligands des hémoprotéines peuvent être facilement dissociés à l’aide d’impulsions visibles, impliquant que la molécule CO peut également être un sujet d’étude de l’environnement protéinique en d’autres points intéressants, comme le site d’accueil. En résumé, l’objet de cette proposition, via la compréhension profonde et détaillée de la dynamique de l’interaction ligand-protéine, est l’étude approfondie du fonctionnement des protéines.

Notre proposition de recherche est une collaboration impliquant quatre partenaires : le Laboratoire d’Optique et Biosciences (LOB), de l’école Polytechnique, à Palaiseau, le Laboratoire Collisions, Agrégats et Molécules (LCAR) de l’université Paul Sabatier de Toulouse, l’Institut des Sciences Moléculaires d’Orsay (ISMO) de l’université Paris-Sud 11 à Orsay et la société FASTLITE dont le laboratoire de recherche est aussi situé à Orsay.